Magdalena Mathiessen
Zertifizierte Ernährungsberaterin · seit 2014 in der Ernährungsberatung tätig · begleitet die VitalBody+ Kurgruppen täglich persönlich per WhatsAppZuletzt aktualisiert: 29. August 2026 · Lesezeit 13 Minuten
Leucin ist die Aminosäure, die den Aufbau von Muskeleiweiß in Gang setzt – das ist gut belegt. Weniger bekannt ist der zweite Teil: In einer Auswertung von neun kontrollierten Studien stieg unter Leucin zwar die Syntheserate deutlich an, die fettfreie Körpermasse aber nicht messbar. Wer genug Eiweiß isst, hat von zusätzlichem Leucin nach heutiger Datenlage nichts.
Das macht Leucin nicht unwichtig – im Gegenteil. Es macht nur den Unterschied wichtig zwischen „genug Leucin über die Mahlzeit bekommen" und „Leucin als Extrapräparat kaufen". Um beides geht es hier, samt der Frage, ob Leucin schädlich sein kann.
Inhalt
Was Leucin ist und was es auslöst
Leucin ist eine der neun essenziellen Aminosäuren: Der Körper kann sie nicht selbst herstellen, sie muss über die Nahrung kommen. Zusammen mit Isoleucin und Valin bildet sie die Gruppe der verzweigtkettigen Aminosäuren, kurz BCAA.
Ihre Besonderheit liegt in einer Doppelrolle. Leucin ist Baustein von Muskeleiweiß wie jede andere Aminosäure auch – und zugleich Signalgeber. Es aktiviert einen zellulären Schalter namens mTORC1, der die Muskelproteinsynthese hochfährt. Andere Aminosäuren tun das nicht in vergleichbarem Maß.
Wie stark dieser Effekt ist, zeigt eine Untersuchung, in der die Syntheserate nach 48 Gramm Molkenprotein von 0,03 auf 0,10 Prozent pro Stunde stieg – gut das Dreifache. Dieselbe Arbeit enthält allerdings einen Befund, den man kennen sollte: Signal und Syntheserate liefen nicht parallel. Das mTORC1-Signal blieb länger erhöht, als die Synthese tatsächlich lief. Die Signalkette ist ein Modell, kein gemessenes Ergebnis.
Der „muscle full"-Effekt. Die Muskelproteinsynthese lässt sich nicht beliebig lange am Laufen halten. Nach einer Proteinmahlzeit steigt sie an, erreicht ein Maximum und fällt wieder ab, auch wenn weiter Aminosäuren im Blut sind. Praktisch heißt das: Die Verteilung über den Tag schlägt die Gesamtmenge in einer Mahlzeit. In einer Untersuchung schnitt viermal 20 Gramm Protein alle drei Stunden um 31 bis 48 Prozent besser ab als achtmal 10 Gramm oder zweimal 40 Gramm.
Die Leucin-Schwelle: was dran ist
In der Sporternährung kursiert die Zahl 2,5 bis 3 Gramm Leucin pro Mahlzeit als Schwellenwert, ab dem die Muskelproteinsynthese maximal angeregt wird. Diese Zahl ist plausibel hergeleitet, aber sie wurde nie direkt geprüft – und es gibt ernstzunehmende Kritik am Konzept.
Woher die Zahl stammt: aus Studien, die nicht Leucin, sondern Protein dosiert haben. Eine Arbeit fand ein Plateau der Syntheserate bei rund 20 Gramm Protein; eine andere zeigte, dass 10 Gramm Molkenprotein praktisch wirkungslos blieben, während 20 Gramm die Synthese um 49 Prozent steigerten. Rechnet man 20 bis 25 Gramm Molkenprotein in Leucin um, landet man bei etwa 2,2 bis 2,7 Gramm – daher die Schwelle.
Die Kritik daran ist berechtigt:
- Eine systematische Auswertung fand, dass von 29 untersuchten Studien nur 16 die Schwellen-Hypothese stützen – und überwiegend solche mit älteren Teilnehmenden und isolierten Proteinen.
- Eine Arbeit von 2023 fand bei älteren Menschen keine Schwelle, und bei jungen Menschen überhaupt keinen Zusammenhang zwischen Leucinmenge und Syntheseantwort.
- Die Internationale Gesellschaft für Sporternährung nennt entsprechend keinen Punkt, sondern eine Spanne von 700 bis 3.000 Milligramm Leucin.
Was praktisch daraus folgt, ist trotzdem brauchbar: Eine Mahlzeit sollte genug hochwertiges Eiweiß enthalten, um in diesen Bereich zu kommen. Über 20 bis 30 Gramm Protein aus einer guten Quelle erledigt sich das von selbst – ohne dass man Leucin zählen müsste.
Wie viel Leucin in Lebensmitteln steckt
| Lebensmittel | Protein g/100 g | Leucin g/100 g | Leucin je 100 g Protein |
|---|---|---|---|
| Sojaprotein-Isolat | 88,3 | 6,78 | 7,7 g |
| Kürbiskerne, getrocknet | 30,2 | 2,42 | 8,0 g |
| Hähnchenbrust, gegrillt | 30,5 | 2,53 | 8,3 g |
| Hähnchenbrust, roh | 22,5 | 1,86 | 8,3 g |
| Erdnüsse, roh | 25,8 | 1,67 | 6,5 g |
| Rinderhack, 93 % mager, roh | 20,8 | 1,63 | 7,8 g |
| Lachs, roh | 20,4 | 1,62 | 7,9 g |
| Thunfisch in Wasser | 19,4 | 1,51 | 7,8 g |
| Mandeln | 21,2 | 1,47 | 6,9 g |
| Tofu, fest | 17,3 | 1,39 | 8,0 g |
| Hüttenkäse, 1 % Fett | 12,4 | 1,27 | 10,2 g |
| Hühnerei, roh | 12,6 | 1,09 | 8,7 g |
| Griechischer Joghurt, fettfrei | 10,3 | 1,03 | 10,0 g |
| Haferflocken, trocken | 13,2 | 0,98 | 7,4 g |
| Linsen, gekocht | 9,02 | 0,654 | 7,3 g |
| Kichererbsen, gekocht | 8,86 | 0,631 | 7,1 g |
| Vollmilch | 3,15 | 0,299 | 9,5 g |
| Reis, gekocht | 2,69 | 0,222 | 8,3 g |
Nützlicher als die 100-Gramm-Werte sind die Portionen:
Leucin in realistischen Portionen
- 30 g Whey-Isolat: rund 3,0 g
- 30 g Whey-Konzentrat: rund 2,6 g
- 150 g Hähnchenbrust, gegrillt: rund 3,8 g
- 150 g Magerquark: rund 1,7 g
- 200 g griechischer Joghurt: rund 2,1 g
- 1 Ei (Größe M): rund 0,55 g
- 150 g gekochte Linsen: rund 1,0 g
Ein Ei allein bringt also wenig; drei Eier plus ein Becher Quark liegen im Zielbereich. Und eine Portion Molkenprotein trifft ihn praktisch immer – das ist der eigentliche Grund, warum Whey in diesem Zusammenhang ständig auftaucht.
Tierisch gegen pflanzlich – differenzierter als gedacht. Im Mittel enthalten tierische Proteine 8,8 Prozent Leucin, pflanzliche 7,1 Prozent. Der Unterschied ist real, aber kleiner als sein Ruf, und es gibt Ausreißer in beide Richtungen: Kartoffelprotein liegt mit 8,3 Prozent über Casein, Maisprotein mit 13,5 Prozent über Molke. Der eigentliche Engpass pflanzlicher Quellen ist meist nicht Leucin, sondern Lysin und Methionin. Praktisch heißt das für pflanzliche Ernährung: größere Portionen und Quellen kombinieren. Mehr dazu steht in unserem Ratgeber zu Sojaprotein und veganen Alternativen.
Bringt Leucin als Präparat etwas?
Für Menschen, die ohnehin genug Eiweiß essen, ist der Nutzen von zusätzlichem Leucin nicht belegt. Die Syntheserate lässt sich damit anheben – die Muskelmasse messbar zu verändern, ist bisher nicht gelungen.
Die klarste Zahl dazu stammt aus einer Auswertung von neun kontrollierten Studien:
| Endpunkt | Effekt | statistisch |
|---|---|---|
| Muskelproteinsyntheserate | 1,08 | signifikant (p < 0,001) |
| Fettfreie Körpermasse | 0,18 | nicht signifikant |
| Magermasse der Beine | 0,006 | nicht signifikant |
Das ist der Kern: Ein kurzfristiger Anstieg der Syntheserate übersetzt sich nicht automatisch in Muskelmasse. Die Syntheserate ist ein Zwischenwert, gemessen über Stunden. Muskelmasse ist das Ergebnis über Monate.
Und die Langzeitstudien bestätigen das. Untersuchungen mit 3 bis 7,5 Gramm Leucin täglich über acht Wochen bis sechs Monate fanden bei ausreichender Proteinzufuhr durchweg keinen zusätzlichen Effekt – weder auf Muskelmasse noch auf Kraft.
Was daraus folgt, ist unbequem für den Markt und einfach für den Alltag: Wer 20 bis 30 Gramm hochwertiges Eiweiß pro Mahlzeit isst, bekommt sein Leucin mit. Ein Extrapräparat löst ein Problem, das dann nicht mehr existiert. Wie sich die Eiweißzufuhr im Alltag organisieren lässt, steht in unserem Ratgeber zu Whey Protein und in der Übersicht zu Aminosäuren beim Abnehmen.
Warum es im Alter anders aussieht
Mit zunehmendem Alter reagiert die Muskulatur schwächer auf dieselbe Menge Eiweiß. Der Fachbegriff dafür ist anabole Resistenz, und er ist der einzige Bereich, in dem die Leucinfrage praktisch relevant wird.
Drei Befunde zeigen die Größenordnung:
1Die Leucinmenge muss höher sein
In einer Untersuchung reichte eine Aminosäuremischung mit 26 Prozent Leucin bei älteren Menschen nicht aus, um die Muskelproteinsynthese anzuregen – bei jüngeren schon. Erst eine Mischung mit 41 Prozent Leucin wirkte auch bei den Älteren.
2Die Proteinmenge pro Mahlzeit muss höher sein
Um dieselbe Antwort auszulösen, brauchen ältere Menschen rund 0,40 Gramm Protein je Kilogramm Körpergewicht pro Mahlzeit, jüngere kommen mit 0,24 Gramm aus. Bei 70 Kilogramm sind das 28 statt 17 Gramm.
3Auch der reine Bedarf liegt höher
Eine Bedarfsstudie ermittelte bei älteren Menschen einen Leucinbedarf von 78,5 Milligramm je Kilogramm Körpergewicht und Tag – mehr als das Doppelte des WHO-Werts von 39 Milligramm, der für Erwachsene allgemein gilt.
Praktisch heißt das nicht „Leucinpulver kaufen", sondern: im Alter auf ausreichend Eiweiß pro Mahlzeit achten, statt es über den Tag zu verteilen. Die DGE hebt ihre Empfehlung ab 65 Jahren entsprechend von 0,8 auf 1,0 Gramm Protein je Kilogramm Körpergewicht an.
Leucin während einer Diät
In einer kalorienreduzierten Phase verliert der Körper nicht nur Fett, sondern auch Muskelmasse – und je stärker das Defizit, desto größer dieser Anteil. Ausreichend Eiweiß ist der belegte Hebel dagegen, und Leucin ist der Teil des Eiweißes, der das Signal setzt.
Wichtig ist die richtige Reihenfolge: Es geht nicht darum, Leucin zusätzlich zuzuführen, sondern darum, dass die reduzierte Ernährung eiweißreich genug bleibt. Genau darauf ist eine gut aufgebaute Stoffwechselkur ausgelegt. Wie sich das im Alltag umsetzen lässt, steht im Guide zur Stoffwechselkur und in unserem Ratgeber zur Verteilung von Eiweiß, Kohlenhydraten und Fett.
Eine Portion, die den Zielbereich sicher trifft
30 Gramm unseres DailyWhey liefern rund 2,6 bis 3,0 Gramm Leucin – abhängig davon, ob Konzentrat oder Isolat. Proteine tragen zu einer Zunahme an Muskelmasse bei und tragen zur Erhaltung von Muskelmasse bei. Das ist die Aussage, die geprüft und zugelassen ist; für Leucin allein gibt es keine.
Warum die Aminosäure nur ein Baustein ist. Leucin wirkt nicht isoliert – es wirkt als Teil einer ausreichenden Eiweißmenge über den Tag. Wie viel das in deinem Fall ist, hängt von Körpergewicht, Alter und Aktivität ab. Unsere Stoffwechselkur berechnet den Bedarf individuell, baut die Mahlzeiten eiweißbetont auf, damit im Defizit die Muskulatur erhalten bleibt, und hat die Stabilisierungsphase fest eingeplant. Die tägliche persönliche Begleitung per WhatsApp ist im Paket enthalten.
Ist Leucin schädlich?
In den Mengen, die über die Ernährung aufgenommen werden, nein. Für Nahrungsergänzungsmittel hat das Bundesinstitut für Risikobewertung 2019 eine Höchstmenge von 4,0 Gramm Leucin pro Tag vorgeschlagen – für Isoleucin 2,2 Gramm, für Valin 2,0 Gramm, für alle verzweigtkettigen Aminosäuren zusammen 8,2 Gramm. Ausdrücklich abgeraten wird Kindern, Schwangeren, Stillenden und Menschen mit Nierenerkrankungen.
Einen offiziellen europäischen Grenzwert für Leucin gibt es nicht. Zwei kleine Studien mit fünf beziehungsweise sechs Teilnehmenden ermittelten einen als sicher beobachteten Wert von 500 Milligramm je Kilogramm Körpergewicht und Tag, bei 70 Kilogramm also rund 35 Gramm. Das sind Akutuntersuchungen an sehr kleinen Gruppen – als Orientierung taugen sie, als Freibrief nicht.
Der Vorwurf mit der Insulinresistenz
Hier lohnt es sich, drei Ebenen sauber zu trennen:
- Die Beobachtung ist robust. Erhöhte BCAA-Spiegel im Blut sind mit Insulinresistenz und einem höheren Risiko für Typ-2-Diabetes assoziiert. Das ist in großen Untersuchungen wiederholt gefunden worden.
- Die Ursächlichkeit ist offen. Genetische Analysen, die Ursache und Wirkung trennen sollen, kommen zu widersprüchlichen Ergebnissen – eine spricht für einen ursächlichen Beitrag der BCAA, eine andere zeigt die umgekehrte Richtung: dass Insulinresistenz die BCAA-Spiegel anhebt und nicht umgekehrt.
- Die Interventionsstudien sind unauffällig. Untersuchungen mit 7,5 Gramm Leucin täglich über bis zu sechs Monate fanden keine Verschlechterung der Insulinempfindlichkeit – auch nicht bei Menschen mit Typ-2-Diabetes.
Ein erhöhter BCAA-Spiegel im Blut ist also eher ein Anzeiger einer gestörten Stoffwechsellage als ihre Ursache.
Woher „BCAA sind schädlich" kommt
Der Vorwurf hat eine reale Grundlage, nur eine andere als meist behauptet. In Tierversuchen verlängerte eine Einschränkung der verzweigtkettigen Aminosäuren die Lebensspanne – in einer Arbeit um rund 30 Prozent, allerdings nur bei männlichen Tieren. Eine Folgeuntersuchung zeigte dann, worauf der Effekt beruhte: nicht auf den BCAA selbst, sondern auf einem Ungleichgewicht im Aminosäureprofil, das die Tiere dazu brachte, mehr zu fressen. Der Schaden kam über die Mehraufnahme, nicht über die Aminosäure.
Zwei weitere Punkte gehören zur Vollständigkeit dazu. Bei der Ahornsirupkrankheit, einem seltenen angeborenen Stoffwechseldefekt, sind verzweigtkettige Aminosäuren streng zu meiden – das ist eine echte Kontraindikation. Und bei hepatischer Enzephalopathie, einer Komplikation fortgeschrittener Lebererkrankungen, zeigte eine Cochrane-Übersichtsarbeit für BCAA einen günstigen Effekt mit hoher Evidenzqualität. Das ist ziemlich genau das Gegenteil von „leberschädlich".
Was gesagt werden darf
Für Leucin und für BCAA existiert in der EU keine zugelassene gesundheitsbezogene Angabe. Wer damit eine Wirkung bewirbt, tut das ohne Grundlage.
Zugelassen sind stattdessen drei Angaben zu Protein insgesamt, im amtlichen Wortlaut:
Die zugelassenen Protein-Angaben
- „Proteine tragen zu einer Zunahme an Muskelmasse bei"
- „Proteine tragen zur Erhaltung von Muskelmasse bei"
- „Proteine tragen zur Erhaltung normaler Knochen bei"
Bedingung ist jeweils, dass das Lebensmittel die Mindestanforderungen an eine Proteinquelle erfüllt: mindestens 12 Prozent des Brennwerts müssen aus Protein stammen. Für die Angabe „hoher Proteingehalt" sind es 20 Prozent.
Für Einzelaminosäuren gibt es außerdem keine Referenzwerte der DGE. Die WHO nennt für Leucin einen Bedarf von 39 Milligramm je Kilogramm Körpergewicht und Tag beziehungsweise 59 Milligramm je Gramm Protein – mit dem Vorbehalt im Bericht selbst, dass die höchste getestete Dosis bei 40 Milligramm je Kilogramm lag.
Häufige Fragen
Was bewirkt Leucin im Körper?
Leucin ist eine essenzielle Aminosäure und hat eine Doppelrolle: Sie ist Baustein von Muskeleiweiß und zugleich Signalgeber. Über den zellulären Schalter mTORC1 setzt sie die Muskelproteinsynthese in Gang – andere Aminosäuren tun das nicht in vergleichbarem Maß. Ob sich daraus über Monate mehr Muskelmasse ergibt, ist eine andere Frage: In einer Auswertung von neun Studien stieg die Syntheserate signifikant, die fettfreie Masse aber nicht.
Wie viel Leucin pro Mahlzeit ist sinnvoll?
In der Sporternährung kursieren 2,5 bis 3 Gramm pro Mahlzeit. Diese Zahl stammt aus Studien, die Protein und nicht Leucin dosiert haben, und sie ist umstritten: Eine Auswertung fand nur 16 von 29 Studien, die das Schwellenkonzept stützen, und eine Arbeit von 2023 fand bei jungen Menschen gar keinen Zusammenhang. Die Internationale Gesellschaft für Sporternährung nennt eine Spanne von 700 bis 3.000 Milligramm. Praktisch erledigt sich das mit 20 bis 30 Gramm hochwertigem Eiweiß pro Mahlzeit.
Wie viel Leucin steckt in einer Portion Whey?
30 Gramm Whey-Isolat liefern rund 3,0 Gramm Leucin, 30 Gramm Whey-Konzentrat rund 2,6 Gramm. Zum Vergleich: 150 Gramm gegrillte Hähnchenbrust liefern rund 3,8 Gramm, ein Ei der Größe M etwa 0,55 Gramm, 150 Gramm gekochte Linsen rund 1,0 Gramm.
Welche Lebensmittel enthalten viel Leucin?
Bezogen auf 100 Gramm liegen Sojaprotein-Isolat (6,78 g), gegrillte Hähnchenbrust (2,53 g) und Kürbiskerne (2,42 g) vorn. Interessanter ist der Leucinanteil am Protein: Hüttenkäse kommt auf 10,2 Gramm je 100 Gramm Protein, griechischer Joghurt auf 10,0 – höher als Fleisch mit 7,8 bis 8,3 Gramm. Milchprotein ist besonders leucinreich.
Ist L-Leucin schädlich?
In Mengen aus der normalen Ernährung nicht. Für Nahrungsergänzungsmittel schlägt das Bundesinstitut für Risikobewertung höchstens 4,0 Gramm Leucin pro Tag vor und rät Kindern, Schwangeren, Stillenden und Menschen mit Nierenerkrankungen ausdrücklich ab. Einen europäischen Grenzwert gibt es nicht; zwei sehr kleine Studien ermittelten einen als sicher beobachteten Wert von 500 Milligramm je Kilogramm Körpergewicht und Tag. Bei der Ahornsirupkrankheit sind verzweigtkettige Aminosäuren streng zu meiden.
Machen BCAA insulinresistent?
Die Beobachtung, dass erhöhte BCAA-Spiegel im Blut mit Insulinresistenz einhergehen, ist robust. Die Ursächlichkeit ist es nicht: Genetische Analysen kommen zu widersprüchlichen Ergebnissen, eine davon zeigt sogar die umgekehrte Richtung. Interventionsstudien mit 7,5 Gramm Leucin täglich über bis zu sechs Monate fanden keine Verschlechterung der Insulinempfindlichkeit, auch nicht bei Typ-2-Diabetes. Ein erhöhter Spiegel ist eher Anzeiger als Ursache.
Lohnt sich ein Leucin-Supplement?
Bei ausreichender Eiweißzufuhr ist kein zusätzlicher Nutzen belegt. Langzeitstudien mit 3 bis 7,5 Gramm täglich über acht Wochen bis sechs Monate fanden weder bei Muskelmasse noch bei Kraft einen Zusatzeffekt. Sinnvoller ist es, die Proteinmenge pro Mahlzeit zu erhöhen – besonders im Alter.
Brauchen ältere Menschen mehr Leucin?
Die Muskulatur reagiert im Alter schwächer auf dieselbe Eiweißmenge. In einer Untersuchung wirkte eine Aminosäuremischung mit 26 Prozent Leucin bei Älteren nicht, eine mit 41 Prozent schon. Für dieselbe Antwort brauchen ältere Menschen rund 0,40 Gramm Protein je Kilogramm Körpergewicht pro Mahlzeit gegenüber 0,24 Gramm bei jüngeren. Die DGE hebt die Empfehlung ab 65 Jahren von 0,8 auf 1,0 Gramm je Kilogramm und Tag an.
Wann sollte man Leucin einnehmen?
Sinnvoller als ein Zeitpunkt ist die Verteilung. Die Muskelproteinsynthese lässt sich nicht dauerhaft am Laufen halten; in einer Untersuchung schnitt viermal 20 Gramm Protein alle drei Stunden um 31 bis 48 Prozent besser ab als achtmal 10 Gramm oder zweimal 40 Gramm. Wer sein Eiweiß über drei bis vier Mahlzeiten verteilt, hat den Leucinbedarf mit abgedeckt.
Warum Präparate mit allen neun essenziellen Aminosäuren die logischere Wahl sind als Leucin allein, steht im Beitrag zu EAA.
Quellen
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- Moore DR et al. Ingested protein dose response of muscle and albumin protein synthesis after resistance exercise in young men. American Journal of Clinical Nutrition 2009.
- Witard OC et al. Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein at rest and after resistance exercise. American Journal of Clinical Nutrition 2014.
- Areta JL et al. Timing and distribution of protein ingestion during prolonged recovery from resistance exercise alters myofibrillar protein synthesis. Journal of Physiology 2013.
- Zaromskyte G et al. Evaluating the Leucine Trigger Hypothesis to Explain the Post-prandial Regulation of Muscle Protein Synthesis in Young and Older Adults: A Systematic Review. Frontiers in Nutrition 2021.
- Katsanos CS et al. A high proportion of leucine is required for optimal stimulation of the rate of muscle protein synthesis by essential amino acids in the elderly. American Journal of Physiology 2006.
- Moore DR et al. Protein ingestion to stimulate myofibrillar protein synthesis requires greater relative protein intakes in healthy older versus younger men. Journals of Gerontology 2015.
- Szwiega S et al. Dietary leucine requirement of older men and women is higher than current recommendations. American Journal of Clinical Nutrition 2021.
- Xu ZR et al. The effectiveness of leucine on muscle protein synthesis, lean body mass and leg lean mass accretion in older people: a systematic review and meta-analysis. British Journal of Nutrition 2015.
- Gorissen SHM et al. Protein content and amino acid composition of commercially available plant-based protein isolates. Amino Acids 2018.
- Bundesinstitut für Risikobewertung, Stellungnahme 052/2019: Höchstmengenvorschläge für Aminosäuren in Lebensmitteln inklusive Nahrungsergänzungsmitteln.
- Elango R et al. sowie Rasmussen B et al.: Bestimmung eines beobachteten sicheren Zufuhrbereichs für Leucin bei Erwachsenen.
- Wang TJ et al. Metabolite profiles and the risk of developing diabetes. Nature Medicine 2011; sowie Mendelsche Randomisierungsanalysen von Lotta LA et al. 2016 und Mahendran Y et al. 2017.
- Gluud LL et al. Branched-chain amino acids for people with hepatic encephalopathy. Cochrane Database of Systematic Reviews 2017.
- Richardson NE et al. Lifelong restriction of dietary branched-chain amino acids has sex-specific benefits for frailty and lifespan in mice. Nature Aging 2021; Solon-Biet SM et al. Branched-chain amino acids impact health and lifespan indirectly via amino acid balance and appetite. Nature Metabolism 2019.
- Verordnung (EU) Nr. 432/2012, Anhang – Einträge zu Proteinen; Verordnung (EG) Nr. 1924/2006, Anhang – Bedingungen für PROTEINQUELLE und HOHER PROTEINGEHALT.
- WHO/FAO/UNU. Protein and amino acid requirements in human nutrition. WHO Technical Report Series 935.
- Deutsche Gesellschaft für Ernährung: Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr, Protein.
- USDA FoodData Central, Aminosäuredaten der genannten Lebensmittel.
Hinweis: Nahrungsergänzungsmittel sind kein Ersatz für eine abwechslungsreiche und ausgewogene Ernährung und eine gesunde Lebensweise. Die angegebene empfohlene Tagesdosis darf nicht überschritten werden. Außerhalb der Reichweite von kleinen Kindern aufbewahren. Maßgeblich sind die Angaben auf der Verpackung. Dieser Artikel dient der allgemeinen Information, gibt den Stand zum Zeitpunkt der letzten Aktualisierung wieder und ersetzt keine ärztliche Beratung, Diagnose oder Behandlung. Aminosäurepräparate sind nicht für Kinder, Schwangere und Stillende geeignet. Bei Nierenerkrankungen, Lebererkrankungen und Stoffwechselerkrankungen sollte vor der Einnahme ärztlicher Rat eingeholt werden. Nährwerte in Lebensmitteln schwanken je nach Sorte, Herkunft und Zubereitung.
